Enzime (enzime)

enzime

Enzimele (enzimele) sunt proteine ​​specifice care joacă rolul de catalizatori biologici; sunt produse de celulele organismelor vii.

Enzimele diferă de catalizatorii convenționali prin specificitatea lor mai mare (vezi mai jos) și de capacitatea de a accelera cursul reacțiilor chimice în condițiile activității vitale normale a organismului.

Enzimele sunt prezente în toate celulele vii - animale, plante, bacteriene. Majoritatea enzimelor se află în țesuturi în concentrații neglijabile, dar există cazuri în care proteina care constituie o parte semnificativă a plasmei celulare, de exemplu miozina din țesutul muscular, are activitate enzimatică. Masa moleculară a enzimelor variază foarte mult: de la câteva mii la mai multe milioane, cu același tip de enzime, dar izolate din diferite surse, pot avea o greutate moleculară diferită, diferă în secvența compoziției de aminoacizi.

Enzime care au același efect catalitic, dar diferă în ceea ce privește proprietățile lor fizico-chimice, se numesc izoenzimele (izoenzimele). Enzimele pot fi proteine ​​simple sau complexe. Acestea din urmă, pe lângă proteina (apoenzima), au în compoziția și componenta non-proteică - reziduurile unei molecule organice sau a unui ion anorganic. Componenta non-proteică ușor separată de apoenzima se numește coenzima. Legat puternic de enzimă, partea non-proteică este denumită grupare protetică. Multe grupuri protetice și coenzime sunt derivați ai vitaminelor, pigmenților etc. Enzimele au o specificitate strictă în raport cu substratul (adică interacționează selectiv cu una sau cu altă substanță chimică și compuși). De exemplu, lactaza (găsită în sucul intestinal) scindează numai dizaharidă-lactoză și derivați de lactoză (acid lactobionic, lactoureide etc.) cu formarea unui amestec de glucoză și galactază; maltaza împarte maltoza în două molecule de glucoză, iar amilaza acționează numai asupra amidonului, glicogenului și a altor polizaharide .

Ca urmare a acțiunii secvențiale a acestora, precum și a altor enzime, carbohidrații produselor alimentare sunt transformați în monozaharide și absorbiți de peretele intestinal. Specificitatea enzimelor este determinată de faptul că interacționează cu o anumită grupare chimică a substratului. De exemplu, pepsina (vezi) acționează asupra proteinelor, împarte legăturile din lanțul polipeptidic al moleculei de proteină și molecula de proteină se împarte în polipeptide, care apoi sub acțiunea altor enzime - tripsină (vezi), chymotrypsin (vezi) și peptidază pentru a se descompune până la aminoacizi. Specificitatea enzimelor joacă un rol biologic important; datorită acesteia, se realizează o succesiune de reacții chimice în organism. Ionii anorganici activează un număr de enzime; unele enzime (metalloenzime) sunt în general inactive, dacă nu există nici unul, un ion specific pentru enzima dată. Locurile de enzime responsabile pentru localizarea și activarea substratului în procesul enzimatic se numesc centre de enzime active. Formarea situsului activ implică reziduuri specifice de aminoacizi ale moleculei proteice, grupărilor sulfhidril și grupărilor protetice, dacă există. Astfel, în compoziția enzimelor care poartă numele de grup de flavoproteine, ca grup protetic include derivatul de flavin (de obicei, acesta este dinucleotidul flavinadenidină - FAD). Unele grupuri protetice de flavin acționează ca purtători de hidrogen biologic, de exemplu, în dehidrogenarea aminoacizilor cu participarea oxigenului sau în dehidrogenarea cu participarea citocromilor în mitocondriile componentelor inițiale ale lanțului respirator (cum ar fi succinatul, colina , sarcozina etc.). Funcțiile similare sunt efectuate de alte pigmenți respiratori (hemoglobină și mioglobină - la animale și oameni mai mari, precum și hemaritrin, eritricricrin, hemocicanină și altele - la animalele mai mici). Toate aceste enzime combină prezența în centrul activ a atomilor metalului (fier sau cupru).